Emoglobina preistorica

L’adattamento è uno dei pilastri dell’evoluzione e capire i meccanismi molecolari che lo rendono possibile oltre che affascinante è molto importante: capire cioè il collegamento tra i cambiamenti del genotipo e quelli del fenotipo.
Su uno dei recenti numeri di Nature genetics (6 giugno) è stato pubblicato uno studio sull’emoglobina del Mammuth Lanoso (Mammuthus primigenius).
I Mammuth furono gli unici membri della famiglia degli Elefantidi a colonizzare le alte latitudini, in coincidenza con un abbassamento delle temperature noto come era glaciale (1-2 milioni di anni fa).
Ovviamente per resistere a questi climi siderali il possente animale dovette sviluppare numerosi adattamenti atti a limitare le dispersioni di calore: piccole orecchie, coda relativamente corta, una pelliccia folta e spessa ecc…
Questi adattamenti hanno una base genetica e molecolare e in questo senso i ricercatori sono riusciti a sequenziare e a sintetizzare un’autentica emoglobina appartenente a questo animale usando materiale estratto da un individuo di circa 43 mila anni fa ritrovato in Siberia.
Un breve ripasso sulla struttura e sulle funzioni dell’emoglobina prima di continuare, anche se per molti di voi non sarà necessario. L’emoglobina è una proteina molto complessa e forse una delle più conosciute. E’ costituta dall’unione di due catene alfa identiche e due catene beta identiche, formando così un tetramero. All’interno di ciascuna catena alfa e beta, in una tasca protetta, si inserisce una molecola non proteica (l’incubo di chi, dovendo preparare biochimica, ne deve studiare a memoria la struttura): il gruppo eme.
Questa molecola contiene al suo interno, esattamente al centro, un atomo di Ferro. E’ proprio l’atomo di ferro (stato di ossidazione 2) in grado di legare l’O2, che viene così veicolato nel sangue e trasportato dai polmoni ai tessuti. Uno dei problemi maggiori nel funzionamento di questa proteina, se vogliamo, è quello di essere suffcientemente affine all’ossigeno per legarlo saldamente nei polmoni, ma di non esserlo troppo nei tessuti per rilasciarlo facilmente alle cellule. Questo problema è superato dal fatto che l’affinità della proteina per l’O2 aumenta (anche se non linearmente) con l’aumentare della pressione parziale dell’ossigeno stesso.

Fonte: Pneumonet.it

Nei polmoni la pressione dell’ossigeno è alta (perchè ce ne è molto, secondo la legge P=nRT/V) e l’emoglobina è estremamente affine e si satura al 98%.. nei tessuti invece la pressione è più bassa, e la proteina può cederlo facilmente.
Dicevamo.. L’emoglobina dei Mammuth..Questa proteina differisce di alcuni amminoacidi da quella dell’elefante odierno (a loro volta gli elefanti africani hanno una HB leggermente diversa da quelli asiatici).
I ricercatori hanno studiato se queta “versione” fosse funzionalmente differente da quelle attuali e hanno scoperto cose interessanti. Una delle proprietà dell’emoglobina, in generale, è che è influenzata, oltre dalla pressione parziale, anche dalla temperatura, dal pH e dall’anidride carbonica, oltre che da una serie di altre molecole come il bifosfoglicerato (BPG) un intermedio della glicolisi. L’aumento della temperatura e della CO2 e l’abbassamento del pH sono chiari indici di un aumentato metabolismo e di un maggiore bisogno di ossigeno e infatti in queste condizioni l’emoglobina rilascia più facilmente l’ossigeno; tuttavia questo fa sì che, per temperature basse, l’affinità aumenti.
E’ stato visto che, se alla temperatura corporea l’emoglobina degli elefanti e del mammuth si comportavano allo stesso modo, per temperature basse l’emoglobina del Mammuth aveva un’affinità più bassa per l’ossigeno, e lo rilasciava più facilmente.
Questo è stato un adattamento fondamentale viste le rigide temperature di quegli ambienti. Questo non è del tutto inaspettato, voglio dire, sono noti molti altri adattamenti di questo tipo anche nella specie umana, ma è un altro interessante tassello in più nella storia dell’evoluzione.

Article: Substitutions in wooly mammoth hemoglobin confer biochemical properties adaptive for cold tolerance. Campbell, K. L., et al. Nature Genetics, Vol 42, Num 6.